Du sodium, des électrons et une protéine de stockage
Les courts portraits ci-dessus présentent les acteurs. Les paragraphes qui suivent montrent dans quel ordre ils interviennent et à quel moment l’iodure subit une modification chimique.
Deux ions sodium pour escorte
Le NIS appartient à la famille de protéines SLC5. À chaque cycle, il emmène deux ions sodium chargés positivement et un ion iodure chargé négativement, de sorte qu’une charge positive nette pénètre dans la cellule. Le sodium étant nettement plus abondant à l’extérieur de la cellule qu’à l’intérieur, il « entraîne » pour ainsi dire l’iodure dans son sillage. Le gène de cette protéine a été cloné en 1996 par l’équipe de Nancy Carrasco.
En laboratoire, le NIS se laisse freiner par des anions de taille voisine, comme le perchlorate ou le thiocyanate, qui disputent à l’iodure le site de liaison. Ces observations ont beaucoup aidé à déchiffrer le mécanisme de captation.
La dual-oxydase 2 fournit l’oxydant
Du côté opposé, l’iodure ressort de la cellule et rejoint le colloïde, le contenu visqueux du follicule. Pour ce passage, on décrit notamment l’échangeur d’anions pendrine et le canal anoctamine-1. Tout contre cette membrane, l’enzyme dual-oxydase 2 (DUOX2) produit du peroxyde d’hydrogène, précisément là où il sert.
La thyroperoxydase se sert de ce peroxyde d’hydrogène pour oxyder l’iodure. L’iode activé se fixe sur le cycle de certains résidus tyrosine de la thyroglobuline. Un cycle portant un atome d’iode donne la monoiodotyrosine (MIT) ; un cycle qui en porte deux, la diiodotyrosine (DIT). Les spécialistes nomment organification cette incorporation dans une protéine. Elle forme l’arrière-plan biochimique de la phrase que l’UE a autorisée pour l’iode :
« L’iode contribue à la production normale d’hormones thyroïdiennes et à une fonction thyroïdienne normale » — Conformément au Règlement (UE) n° 432/2012
Un couplage au sein de la chaîne protéique
Toujours sur la thyroglobuline, la thyroperoxydase relie deux tyrosines iodées entre elles. Deux résidus DIT donnent la thyroxine (T4), qui compte quatre atomes d’iode ; un résidu MIT et un résidu DIT donnent la triiodothyronine (T3), qui en compte trois. Les hormones achevées restent accrochées à la chaîne protéique et sont stockées dans le colloïde.
NIS, pendrine, DUOX2 et thyroperoxydase n’apparaissent pas dans le texte du règlement. Ils montrent à quel endroit un ion iodure est requis ; l’allégation autorisée, elle, décrit uniquement le résultat dans une situation normale et n’annonce aucun bénéfice au-delà de cette normalité.